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    WB實(shí)驗(yàn)選擇普通膠or梯度膠?

    日期:2024-10-12瀏覽:2057次

    蛋白質(zhì)免疫印跡法,即Western Blot,是分子生物學(xué)、生物化學(xué)和免疫遺傳學(xué)中常用的一種實(shí)驗(yàn)方法。其基本原理是通過(guò)特異性抗體對(duì)凝膠電泳處理過(guò)的細(xì)胞或生物組織樣品進(jìn)行著色,通過(guò)分析著色的位置和著色深度獲得特定蛋白質(zhì)在所分析的細(xì)胞或組織中表達(dá)情況的信息,現(xiàn)已廣泛應(yīng)用于基因在蛋白水平的表達(dá)研究、抗體活性檢測(cè)和疾病早期診斷等多個(gè)方面。

         實(shí)驗(yàn)過(guò)程中,是選擇一個(gè)濃度的膠來(lái)進(jìn)行樣本的分離,還是選擇梯度膠,普通膠和梯度膠兩者之間有怎樣的差別?

    普通膠和梯度膠兩者的差別:

    1 、首先,梯度凝膠比普通膠的分離范圍更寬,可以同時(shí)分離較大范圍分子量的蛋白質(zhì)。普通膠電泳對(duì)于分子量超過(guò)其分離范圍的蛋白質(zhì),過(guò)大或過(guò)小,都不能分離。

    2、而梯度凝膠孔徑范圍比普通膠大,分子量較大的蛋白質(zhì)可以在凝膠頂部大孔徑部分得到分離,而分子量較小的蛋白質(zhì)可以在凝膠底部小孔徑部分得到分離,所以分子量較大和較小的蛋白質(zhì)可以同時(shí)得到分離。

    3、梯度凝膠可以分辨分子量相差較小,在普通膠中不能分辨的蛋白質(zhì)。電泳過(guò)程中,蛋白質(zhì)在梯度凝膠中遷移,經(jīng)過(guò)的孔徑越來(lái)越小,直到凝膠的孔徑不能通透。

    4、電泳過(guò)程中蛋白質(zhì)被濃縮,集中在一個(gè)很窄的區(qū)帶中,而分子量略小的蛋白質(zhì),可以遷移得更靠前一些,被集中在略前面的區(qū)帶中。由于梯度凝膠孔徑逐步變小,在蛋白質(zhì)不能通透的孔徑附近,對(duì)蛋白有濃縮作用。

    5、電泳后形成很窄的區(qū)帶,可以分辨出分子量相差較小的蛋白質(zhì)。對(duì)于太稀的樣品,在電泳過(guò)程中可以將樣品分幾次加樣,大小不同的蛋白質(zhì)分子最終都會(huì)滯留在其相應(yīng)的凝膠孔徑中而得到分離。

    6、可以直接測(cè)定天然狀態(tài)蛋白質(zhì)的分子量而不需要解離為亞基,因此這一方法可以與SDS-PAGE測(cè)定分子量的方法互為補(bǔ)充。

    不同濃度普通膠和梯度膠的效果展示:

    圖片

    • 10%濃度的膠在20-100kDa的范圍分離比較均勻
    • 15%濃度的膠在分離特別小分子的蛋白時(shí),分的比較開(kāi),但是大分子就很難分離開(kāi)
    • 梯度膠在5-400kDa范圍,蛋白分布都比較均勻,且都分離比較明顯,所以如果有大小蛋白同時(shí)想分離在一塊膠時(shí),梯度膠的效果就非常明顯了。


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